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A PROPÓSITO DEL COLÁGENO

Aproximadamente, entre el 25 y el 35% de las proteínas del cuerpo son colágeno. Desde hace años se sabe que con el paso del tiempo perdemos colágeno y se ha identificado la intensidad de esta pérdida con una mayor velocidad de envejecimiento, con una mayor incidencia sobre la pérdida de cartílago en las articulaciones, y también sobre la pérdida de tersura de la piel.

El tratamiento tradicional se ha basado en preparados a base de cartílago de tiburón, colágeno e hidrolizados de colágeno, o tratamientos con glucosamina o condroitina, entre otros. Todos ellos han sido sometidos a exhaustivos estudios clínicos, que no han sido capaces de concluir si son eficaces o no, para incrementar la síntesis de colágeno.

Recientes estudios sobre nuestro metabolismo de los aminoácidos, han aportado luz a este problema, ya que se ha descubierto que a la lista de aminoácidos esenciales (los que no somos capaces de sintetizar y debemos tomar con la dieta) había que añadir algunos otros, debido a que no somos capaces de sintetizarlos en la cantidad que precisamos para cubrir nuestras necesidades de biosíntesis proteica.

Uno de estos aminoácidos es la glicina, del cual tenemos unas necesidades diarias de unos 15 ó 16 gramos, ya que participa en la síntesis de diferentes sustancias además del colágeno, como las purinas, el glutation, o la propia utilización de la glicina como neurotransmisor. Sin embargo, se ha visto que entre la síntesis endógena y el aporte de una nutrición estandar, estamos cubriendo tan sólo unos 6 gramos. Por tanto, tenemos un déficit de unos 10 gramos al día, que deberíamos aportar mediante suplementos (1, 2).

Precisamente, la glicina es un aminoácido muy importante para la síntesis de la molécula de colágeno, puesto que debido a su pequeño tamaño la permite adoptar la estructura en hélice alfa, y por esto, cada 3 posiciones de la cadena peptídica encontramos una glicina.

Otros dos aminoácidos importantes por su frecuente presencia en el colágeno, son lisina y prolina, los cuales una vez incorporados en la proteína, sufren una hidroxilación. La hidroxilisina y la hidroxiprolina establecen uniones por puentes de hidrógeno que estabilizan y consolidan la triple hélice del colágeno. Las enzimas hidroxilasas que catalizan estas transformaciones en la lisina y la prolina, tienen en su centro activo una molécula de hierro. Y la vitamina C actúa como cofactor necesario en la reacción de hidroxilación (3).

El magnesio es un elemento de reconocida importancia en la síntesis de proteínas. El silicio también es importante para estabilizar la triple hélice de colágeno mediante el establecimiento de enlaces con grupos hidroxilo de las fibras (4). De esta manera se consiguen unas fibras de colágeno más resistentes.

Con la intención de incrementar al máximo la síntesis de colágeno funcional, es decir, tanto la síntesis de la proteína como su posterior proceso de maduración, es importante un producto que destaque por la presencia de glicina a la dosis fisiológica máxima, como aminoácido clave para la síntesis de colágeno. Arginina, otro de los aminoácidos considerados no esenciales, pero que tras recientes investigaciones se ha comprobado que también es necesario un aporte nutricional (5), y que además sirve como precursor en la síntesis de prolina. También aporta lisina, que como hemos visto es, junto a la prolina, otro aminoácido de gran importancia para la síntesis del colágeno y su posterior maduración. Junto a estos tres aminoácidos, la fórmula se completa con vitamina C y hierro, necesarios para la hidroxilación de lisina y prolina, y silicio. Estos elementos de la fórmula ayudan a mejorar la maduración del colágeno hasta alcanzar la configuración funcional óptima. Y finalmente, el magnesio, un elemento que en la nutrición actual es de una escasez alarmante, y que es de notoria importancia en la síntesis de proteínas.

Referencias:

 

  • De Paz Lugo, P. (2006). Estimulación de la síntesis de colágeno: Posible tratamiento de enfermedades degenerativas mediante la dieta. Tesis doctoral. Universidad de Granada.
  • Meléndez-Hevia, E. et al., (2009). A weak link in metabolism: the metabolic capacity for glycine biosynthesis does not satisfy the need for collagen synthesis. Journal of Biosciences, vol. 34, pp. 853-872.
  • Kelly L. G. and Ronald T. R. (2010) Prolyl 4-hydroxylase. Crit Rev Biochem Mol Biol. April ; 45(2): 106–124.
  • Jugdaohsingh R. Silicon and bone health. (2007) J Nutr Health Aging ;11:99 –110.
  • Cheung, C.W., Cohen, N.S. & Raijman, L. (1989) Channeling of urea cycle intermediates in situ in permeabilized hepatocytes. J. Biol. Chem. 264, 4038–4044.
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